Jaki związek ma E. coli z chorobą Parkinsona?

E. coli często kojarzy nam się z zatruciem pokarmowym czy zamkniętymi z powodu zakażenia tą bakterią plażami. Jednak ostatnio naukowcy odkryli w E. coli białko, które hamuje gromadzenie się potencjalnie toksycznych amyloidów. Amyloidy te są zaś często cechą charakterystyczną takich chorób jak np. choroba Parkinsona. Wyniki badań naukowców mogą stworzyć więc nowe możliwości leczenia tych chorób.

6684099183_9773ae8ae7_b

Według Margery Evans i Matthew Chapman’a z Uniwersytetu w Michigan, autorów przeprowadzonego ostatnio badania, amyloidy to skupiska szkodliwych białek, które jeśli powstaną w złym miejscu mogą uszkodzić tkanki i powodować obumieranie komórek. Te właśnie skupiska białek są głównym problemem u pacjentów z chorobą Parkinsona. Powstają w mózgu i prowadzą do śmierci komórek.

Jednak nie wszystkie amyloidy są szkodliwe. Niektóre komórki, jak np. te w  E. coli, zawierają amyloidy użyteczne przy funkcjonowaniu komórek. Amyloidy gromadzą się na zewnętrznej stronie komórek E. coli, dzięki czemu tworzą swego rodzaju warstwy ochronne i nie są toksyczne. Jak mówi Evans, „oznacza to, że w E. coli występuje mechanizm hamujący gromadzenie się amyloidów wewnątrz komórek. Amyloidy tworzą się tylko na zewnątrz komórki, co nie powoduje toksyczności”.

Evans i jej zespół zaczęli szukać odpowiedzi na pytanie, w jaki sposób E. coli zapobiega tworzeniu się amyloidów wewnątrz komórki. W swoich badaniach naukowcy odkryli białko CsgC, które zdaje się być odpowiedzialne za ten właśnie proces.

Dodatkowo wzmiankowani naukowcy z Uniwersytetu w Michigan współpracując z grupą badaczy z uniwersytetów w Szwecji i Anglii dowiedli, że białko CsgC hamuje także gromadzenie się amyloidów odpowiedzialnych np. za chorobę Parkinsona.

Z pewnością wszystkie te informacje, których dostarczyli naukowcy, będą bardzo pomocne w leczeniu takich chorób jak choroba Parkinsona czy Alzheimera.

1. http://medicalxpress.com/news/2015-01-gut-coli-keys-parkinson.html

2. The bacterial curli system possesses a potent and selective inhibitor of amyloid formation. Mol Cell. 2015 Feb 5;57(3):445-55. doi: 10.1016/j.molcel.2014.12.025. Epub 2015 Jan 22.

Opracowała: Joanna Grzelak

Korekta: Karol Madejczyk

Bookmark the permalink.

Dodaj komentarz

Twój adres email nie zostanie opublikowany. Pola, których wypełnienie jest wymagane, są oznaczone symbolem *


*