Obliczenia kwantowe ujawniają centra aktywne enzymów

Enzymy przeprowadzają większość reakcji biochemicznych w żywych organizmach. Biorą udział między innymi w fotosyntezie, oddychaniu komórkowym czy wiązaniu azotu cząsteczkowego. Katalizują te reakcje dzięki obecności w ich strukturze specjalnych regionów – miejsc aktywnych. Aktywność enzymów może być regulowana poprzez dodatkowe atomy czy cząsteczki np. jony metali. Jednak naukowcy ciągle nie mają podstawowej wiedzy dotyczącej działania centrów enzymatycznych. Wciąż brakuje specjalistycznych narzędzi umożliwiających obserwację właściwości chemicznych tych miejsc w czasie przebiegu reakcji.

Obliczenia kwantowe ujawniają centra aktywne enzymów

Rys.1 Miejsca aktywne anhydrazy węglanowej

Najnowsze badania naukowców z Uniwersytetu z Princeton sugerują, iż istnieje możliwość bezpośredniej obserwacji elektronowej miejsc aktywnych w enzymach. Badaczom udało się to na połączeniach żelazowo-siarkowych, które są charakterystyczne dla wielu rodzajów enzymów. Wyniki zostały opublikowane na łamach czasopisma Nature Chemistry. 

Opisanie miejsc aktywnych było możliwe dzięki analizie mechaniki kwantowej elektronów występujących w specyficznych połączeniach.

„Stworzenie modeli takich kompleksów jest niezwykle trudne. Problemem jest najczęściej złożoność mechaniki kwantowej ich połączeń,” stwierdził Garnet Chan. Jest on znanym profesorem chemii. Odpowiada za koordynację całego projektu.

W większości tych połączeń elektrony niezwykle silnie ze sobą oddziałują. Można powiedzieć, że ich ruch przypomina skomplikowany taniec. Naukowcy nie potrafili jednoznacznie zastosować mechanizmów kwantowych do wytłumaczenia tych oddziaływań. Musieli powrócić do podstawowych zagadnień teorii kwantowej. Badacze zrozumieli dzięki temu, że ruch elektronów może być przedstawiony przy pomocy specjalnego wzoru.

„Na pierwszy rzut oka wydaje się, że elektrony wykonują skomplikowany ruch w czasie różnorodnych oddziaływań. Okazuje się jednak, że dla elektronów najważniejsze są bezpośrednie oddziaływania z sąsiednimi elektronami. Można to porównać do zatłoczonego pomieszczenia, w którym każda osoba próbuje znaleźć dla siebie jak najwygodniejsze miejsce. Ograniczenia przestrzeni prowadzą do znacznych uproszczeń w zachowaniu elektronów. W takich warunkach każde próby obliczeń są niezwykle utrudnione, lecz nie są niemożliwe,” powiedział profesor Chan.

Dzięki wykorzystaniu tej wiedzy zespołowi profesora Chana udało się stwierdzić kilka intrygujących faktów. Okazało się bowiem, że połączenia żelazowo-siarkowe mają o jeden rząd wielkości więcej dostępnych stanów elektronowych, niż wcześniej twierdzono. Ma to faktyczne odniesienie do enzymów występujących w różnorodnych układach biologicznych. Enzymy ze specyficznymi grupami żelazowo-siarkowymi są bowiem niezwykle rozpowszechnione i biorą udział w wielu reakcjach katalitycznych. Sugerują to także ich różne możliwości i właściwości chemiczne. Dzięki zdobytej wiedzy, naukowcy zamierzają prowadzić kolejne obserwacje. Planują zająć się modelowaniem mechanizmów enzymatycznych w czasie rzeczywistym, podczas przebiegu reakcji z udziałem enzymów.

„Opisanie ruchów i zachowań elektronów jest bardzo ważne. Dzięki temu będziemy mogli wyjaśnić, dlaczego połączenie żelazowo-siarkowe jest tak rozpowszechnione. Pozwoli nam to na opracowanie wielu nowych i skutecznych analogów enzymów, które występują w naturze. Jesteśmy na początku drogi do zrozumienia skomplikowanego działania enzymów. Przed nami jeszcze wiele pracy, ale pierwsze kroki już zostały postawione,” podsumował profesor Chan.

  1. Sandeep Sharma, Kantharuban Sivalingam, Frank Neese, Garnet Kin-Lic Chan.Low-energy spectrum of iron–sulfur clusters directly from many-particle quantum mechanics.Nature Chemistry, 2014; 6 (10): 927 DOI:1038/nchem.2041
  2. http://www.sciencedaily.com/releases/2014/11/141120133424.htm

Opracował: Karol Madejczyk

Korekta: Maciej Bielak-Wolanin

Bookmark the permalink.

Dodaj komentarz

Twój adres email nie zostanie opublikowany. Pola, których wypełnienie jest wymagane, są oznaczone symbolem *


*