Woda nie jest potrzebna, enzymy radzą sobie samodzielnie

Odkrycie naukowców z Uniwersytetu w Brystolu zakwestionowało jeden z kluczowych aksjomatów w biologii – enzymy potrzebują wody do działania. Przełom ten może doprowadzić do opracowania nowych przemysłowych katalizatorów do produkcji biopaliwa.

Woda nie jest potrzebna

Rys.2 Na zdjęciu spod mikroskopu optycznego obserwujemy mieszaninę płynnego enzymu (żółta substancja) ze stałym substratem (czarne kryształy) bezpośrednio po kontakcie (lewa strona) oraz po 30 minutowej inkubacji w 50˚C (prawa strona). Powiększanie się żółtego zabarwienia wynika z powstawania katalizowanego lipazą produktu.

Enzymy to duże cząsteczki, które katalizują setki różnorakich reakcji chemicznych istotnych dla życia – od przemian pożywienia w energię, do kontrolowania sposobu replikacji DNA w komórkach.

Wśród różnych środowisk, w których enzymy pełnią odmienne role, jedyną niezmienną cechą jest obecność wody.

Jednak nowe badania, które zostały opublikowane 6 października bieżącego roku w Nature Communications, pokazują, że woda nie jest niezbędna enzymom, aby spełniały one swoje biologiczne funkcje.

To odkrycie mogłoby otworzyć drogę dla rozwoju odpornych na wysokie temperatury enzymów przemysłowych. Mogą one być wykorzystywane w niekorzystnych, do zajścia danych procesów, warunkach. Zastosowanie może obejmować technologię produkcji detergentów, pozyskiwanie alternatywnych źródeł energii czy produkcję biopaliw.

Dr Adam Perriman i jego współpracownicy są wstanie obejść zapotrzebowanie enzymu na wodę przez oblekanie jego powierzchni lipazą z długimi łańcuchami detergentów.

Zasadniczo, zespół naukowców stworzył enzym, który jest ciałem stałym, ale z wbudowaną właściwością do istnienia jako ciecz bez jakiegokolwiek rozpuszczalnika. Co jest zdumiewające, reagent chemiczny w postaci ciała stałego, może być rozpuszczony bezpośrednio w płynnym enzymie, co katalizuje reakcję tak, że może być ona prowadzona w temperaturze sięgającej 150˚C.

Dr Perriman z Wydziału Medycyny Komórkowej i Molekularnej Uniwersytetu w Brystolu mówi: „Z  naszych wstępnych badań wynikało, że struktura molekularna lipazy pozostała nienaruszona po modyfikacji, nawet w temperaturze 150˚C.”.

„Byliśmy zaskoczeni i zadowoleni z odkrycia, że aktywny katalitycznie enzym był wciąż obecny. Możliwość zaprojektowania samowystarczalnego, reaktywnego biofluidu, którym można dosłownie „posypać” stały substrat i obserwować reakcję, oznacza zasadniczy postęp naukowy.”

  1. Alex Brogan, Kamendra Sharma, Adam Perriman and Stephen Mann. Enzyme activity in liquid lipase melts as a step towards solvent-free biology at 150°C. Nature Communications, Oct 6, 2014
  2. http://www.sciencedaily.com/releases/2014/10/141006085347.htm

Opracowała: Olga Polakowska

Korekta: Maciej Bielak-Wolanin

Bookmark the permalink.

Dodaj komentarz

Twój adres email nie zostanie opublikowany. Pola, których wypełnienie jest wymagane, są oznaczone symbolem *


*